Characterization of the proteolytic activity of semipurified extracts from Vigna unguiculata

Authors

  • Luis Ojeda-Ojeda Instituto de Investigaciones Biomédicas “Dr. Francisco Javier Triana Alonso”, Universidad de Carabobo, Maracay, Venezuela https://orcid.org/0000-0002-1004-9313
  • Oscar Montaner Instituto de Investigaciones Biomédicas “Dr. Francisco Javier Triana Alonso”, Universidad de Carabobo, Maracay, Venezuela https://orcid.org/0000-0002-2541-6104
  • Roger Duran Instituto de Investigaciones Biomédicas “Dr. Francisco Javier Triana Alonso”, Universidad de Carabobo, Maracay, Venezuela https://orcid.org/0009-0000-5410-7813
  • Alexia Torres Departamento de Tecnología de Procesos Biológicos y Bioquímicos, Universidad Simón Bolívar, Baruta, Venezuela https://orcid.org/0000-0003-0319-0324
  • Joselyn Díaz Revetti Escuela de Medicina, Universidad de Carabobo, Maracay, Venezuela https://orcid.org/0009-0008-7183-3997
  • Nirza Noguera-Machado Instituto de Investigaciones Biomédicas “Dr. Francisco Javier Triana Alonso”, Universidad de Carabobo, Maracay, Venezuela https://orcid.org/0000-0002-0811-9124

DOI:

https://doi.org/10.26461/26.04

Keywords:

Vegetal Proteases, cowpea seeds, Serin-Proteases, Food enzymes, protein extraction

Abstract

Legumes are essential food for human nutrition, due to their energy, protein and fiber content. They can also be a source of manifold enzymes of agroindustrial interest. Therefore, the aim of this work was to design a methodology to extract proteases from cowpea seeds (Vigna unguiculata). For this purpose, they were subjected to pre-treatment processes, which included fermentation, drying, disruption, filtration and precipitation. As precipitation methods, isoelectric point or ethanol precipitation were used. The protease activity of the obtained extracts was determined. The extract that showed the best levels of activity underwent a partial purification process through chromatography. A fraction containing protein species with molecular weights close to 30 kDa was semi-purified, which showed catalytic activity in a pH range between 5 and 8, being stable at temperatures between 35 and 45 °C. These results suggest the presence of a small alkaline protease, due to the pH range in which it showed activity. It was possible to design a simple, feasible methodology that allows recovering enzymatic activity from the Vigna unguiculata bean.

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Published

2023-11-15

How to Cite

Ojeda-Ojeda, L., Montaner, O., Duran, R., Torres, A., Díaz Revetti, J., & Noguera-Machado, N. (2023). Characterization of the proteolytic activity of semipurified extracts from Vigna unguiculata. INNOTEC, (26 jul-dic), e639. https://doi.org/10.26461/26.04

Issue

Section

Articles