Pérdida de solubilidad de sistemas modelo de aislado de proteínas de lactosuero, caseinato de calcio, lactosa e inulina por acción de la composición y el tratamiento térmico

Autores/as

  • Mariana Rodríguez Arzuaga Latitud, Fundación LATU, Montevideo, Uruguay. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos (CIDCA), La Plata, Buenos Aires, Argentina https://orcid.org/0000-0001-7491-409X
  • María Cristina Añón Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos (CIDCA), La Plata, Buenos Aires, Argentina https://orcid.org/0000-0002-9900-7805
  • Analía Graciela Abraham Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos (CIDCA), La Plata, Buenos Aires, Argentina https://orcid.org/0000-0002-2632-2177

DOI:

https://doi.org/10.26461/19.06

Palabras clave:

desnaturalización, agregación, fórmulas infantiles, proteínas, leche

Resumen

Las proteínas del suero son sometidas a calor durante la producción de fórmulas infantiles. Su desnaturalización y agregación puede reducir la solubilidad, lo que tiene connotaciones funcionales, tecnológicas y nutricionales en el producto final. En el presente trabajo se estudió el efecto del tratamiento térmico y la presencia de caseína, lactosa e inulina, en las proporciones utilizadas en fórmulas infantiles, en la solubilidad proteica. Se prepararon dispersiones acuosas de WPI, con o sin caseinato de calcio (CAS), inulina (INUL) y lactosa (LAC). Las dispersiones se analizaron antes (STT) y luego del tratamiento térmico (TT) a 66ºC, 75ºC y 85ºC durante 30 o 60 min. Los sistemas STT con mayor solubilidad fueron WP (89,3±2,0 %) y WP-INUL (89,6±1,8 %). La solubilidad de WP disminuyó paulatinamente con el TT a partir de 75ºC-30 min, alcanzando una solubilidad mínima de 41,7±1,2 % luego de 85ºC-60 min. WP-INUL mostró la misma tendencia. WP-LAC redujo su solubilidad con el TT, aunque la caída en la solubilidad luego del TT 75ºC-60 min fue menor que en el sistema sin lactosa. La presencia de CAS impidió la pérdida de solubilidad proteica, que aumentó con el TT hasta 75ºC-60 min (alcanzando 100 % en el sistema WP-CAS).

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Anandharamakrishnan, C., Rielly, C.D. y Stapley, A.G.F., 2008. Loss of solubility of α - lactalbumin and β - lactoglobulin during the spray drying of whey proteins. En: LWT., 41, pp.270 - 277.

Anema, S.G., Kim Lee, S. y Klostermeyer, H., 2006. Effect of protein, nonprotein - soluble components, and lactose concentrations on the irreversible thermal denaturation of β - Lactoglobulin and α - Lactalbumin in skim milk. En: Journal of Agricultural and Food Chemistry, 54(19), pp.7339 - 7348.

Boehm, G., 2013. Soluble and insoluble fibre in infant nutrition. En: Delcour, J.A. y Poutanen, K., eds. Fibre - rich and wholegrain foods. Oxford: Woodhead Publishing, pp.421 - 449. ISBN: 0857090380.

Bouaouina, H., Desrumaux, A., Loisel, C. y Legrand, J., 2006. Functional properties of whey proteins as affected by dynamic high - pressure treatment. En: International Dairy Journal, 16, pp.275 - 284.

Bradford, M.M., 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein - dye binding. En: Analytical Biochemistry, 72, pp.248 - 254.

Cardoso, H.B., Wierenga, P.A., Gruppen, H. y Schols, H.A., 2019. Maillard induced aggregation of individual mil proteins and interactions involved. En: Food Chemistry, 276, pp.652 - 661.

de Wit, J.N., 1998. Nutritional and functional characteristics of whey proteins in food products. En: Journal of Dairy Science, 81, pp.597 -608.

de Wit, J.N. y Klarenbeek, G., 1984. Effects of various heat treatments on structure and solubility of whey proteins. En: Journal of Dairy Science, 67, pp.2701 - 2710.

Dissanayake, M., Kasapis, S., George, P., Adhikari, B., Palmer, M. y Meurer, B., 2013. Hydrostatic pressure effects on the structural properties of condensed whey protein/lactose systems. En: Food Hydrocolloids, 30, pp.632 - 640.

Fenelon, M.A., Hickey, R.M., Buggy, A., McCarthy, N. y Murphy, E.G., 2019. Whey proteins in infant formula. En: Deeth, H.C. y Bansal, N., eds. Whey proteins. Cambridge: Academic Press, pp.439 - 494. ISBN: 9780128121245.

Food and Drug Administration, 2017. Grade “A” pasteurized milk ordinance. Rockville: FDA.

Fox, P.F., Uniacke - Lowe, T., McSweeney, P.L.H. y O’Mahony, J.A., 2015. Dairy chemistry and biochemistry. 2da ed. New York: Springer. ISBN: 978 - 3 - 319- 14892 - 2.

Gaspard, S.J., Auty, M.A.E., Kelly, A.L. y Mahony, J.A.O., 2017. Isolation and characterisation of k - casein / whey protein particles from heated milk protein concentrate and role of k - casein in whey protein aggregation. En: International Dairy Journal, 73, pp.98–108.

Huppertz, T., 2016. Heat stability of milk. En: McSweeney, P.L.H. y O’Mahony, J.A., eds. Advanced dairy chemistry. Vol. 1B: proteins: applied aspects. 4ta ed. New York: Springer. pp.179-196. ISBN: 978-1 - 4939 - 2799 - 9.

International Organization for Standarization, 2014. ISO 8968-1: Milk and milk products. Determination of nitrogen content. Part 1. Determination of nitrogen content using the Kjeldahl method. Ginebra: ISO.

Kamizake, N.K.K., Goncalves, M.M., Zaia, C.T.B.B. y Zaia, D.A.M., 2003. Determination of total proteins in cow milk powder samples: a comparative study between the Kjeldahl method and spectrophotometric methods. En: Journal of Food Composition and Analysis, 16, pp.507 - 516.

Kehoe, J.J. y Foegeding, E.A., 2011. Interaction between β - casein and whey proteins as a function of ph and salt concentration. En: Journal of Agricultural and Food Chemistry, 59, pp.349–355.

Kruger, N.J., 1994. The Bradford method for protein quantitation. En: Walker, J.M., ed. Basic protein and peptide protocols. Methods in molecular biology. Totowa: Humana Press. pp. 9-15. ISBN: 0896032698.

Kunz, C. y Rudloff, S., 2008. Potential anti - inflammatory and anti - infectious effects of human milk oligosaccharides. En: Bösze, Z., ed. Bioactive components of milk. New York: Springer. pp.455 - 466. (Advances in experimental medicine and biology). ISBN: 1441925457.

Mounsey, J.S. y O’Kennedy, B.T., 2009. Stability of β - lactoglobulin/micellar casein mixtures on heating in simulated milk ultrafiltrate at pH 6.0. En: International Journal of Dairy Technology, 62, pp.493–499.

Packard, V.S. y Morris, H.A., 1984. Effect of processing on whey protein functionality. En: Journal of Dairy Science, 67, pp.2723 - 2733.

Pellegrino, L., Masotti, F., Cattaneo, S., Hogenboom, J.A. y de Noni, I., 2013 Nutritional quality of milk proteins. En: McSweeney, P.M.H. y Fox, P.F., eds. Advanced dairy chemistry. Volume 1A: proteins: basic aspects. 4ta ed. New York: Springer, pp.515 - 538. ISBN: 978-1 - 4614 - 4713 - 9.

Sabater, C., Prodanov, M., Olano, A., Corzo, N. y Montilla, A., 2016. Quantification of prebiotics in comercial infant formulas. En: Food Chemistry, 194, pp.6-11. Unión Europea. Reglamento Delegado (UE) 2016/127, del 25 de setiembre de 2015. Diario Oficial de la Unión Europea, 02 de febrero de 2016, pp. L 25/1 - L 25/29

Wijayanti, H.B., Brodkorb, A., Hogan, S.A. y Murphy, E.G., 2019. Thermal denaturation, aggregation, and methods of prevention. En: Deeth, H.C. y Bansal, N., eds. Whey proteins. Cambridge: Academic Press, pp.185 - 247. ISBN:

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Publicado

2019-12-13

Cómo citar

Rodríguez Arzuaga, M., Añón, M. C., & Abraham, A. G. (2019). Pérdida de solubilidad de sistemas modelo de aislado de proteínas de lactosuero, caseinato de calcio, lactosa e inulina por acción de la composición y el tratamiento térmico. INNOTEC, (19 ene-jun), 23–36. https://doi.org/10.26461/19.06

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